4.6 Функціональні властивості білків

Під функціональними властивостями розуміють фізико-хімічні характеристики білків, що визначають їх поведінку в процесі переробки в харчові продукти і що забезпечують певну структуру, технологічні і споживчі властивості.

До найбільш важливих функціональних властивостей білків відносяться розчинність, водозв’язуюча і жирозв’язуюча здатність, здатність стабілізувати дисперсні системи (емульсії, піни, суспензії), утворювати гелі, плівкоутворююча здатність, адгезійні і реологічні властивості* (в'язкість, еластичність), здатність до прядіння і текстурування.

Розчинність є первинним показником оцінки функціональних властивостей білків і характеризується коефіцієнтом розчинного азоту (КРА) і коефіцієнтом дисперсності білка (КДБ). У першому випадку визначають кількість азоту, в другому –  кількість білка, що перейшов в розчин (у відсотках від загального вмісту його в продукті).

Розчинність найбільшою мірою залежить від присутності нековалентних взаємодій: гідрофобних, електростатичних і  водневих зв'язків.

Чим нижчою є відносна гідрофобність білків (тобто нижчою є взаємодія між глобулами і вищою є сила відштовхування), тим вище взаємодія їх з молекулами розчинника, отже вище розчинність.

Внесок електростатичних сил в розчинність білків залежить від рН середовища і присутності солей. За рН, що відповідає ізоелектричній точці білка (ІЕТ – стан білкової молекули, коли позитивні і негативні заряди в ній врівноважені), білки мають найменшу розчинність, оскільки сумарний заряд на їх молекулах дорівнює нулю і частинки позбавлені здатності відштовхуватися за рахунок електростатичних взаємодій з молекулами розчинника. У кислому або лужному середовищі, навпаки, забезпечується взаємодія протилежно заряджених іонів розчинника(Н+ або ОН– відповідно) з поверхнями білкових частинок, заряджених позитивно в кислому середовищі і негативно в лужному, а значить і перехід білків в розчин. У кислому середовищі білок має позитивний заряд на аміногрупах внаслідок пригнічення дисоціації карбоксильних (-СООН) груп, в лужному – негативний заряд у карбоксильних груп за рахунок пригнічення дисоціації (-NН2) груп.

Залежність розчинності білків від концентрації солей носить нелінійний характер. Під час додавання невеликих кількостей солей розчинність збільшується, оскільки іони перешкоджають електростатичній взаємодії бічних груп білку між собою. Високі концентрації солей, що знижують гідратацію поліпептидних ланцюгів, навпаки, посилюють гідрофобні білок-білкові взаємодії і призводять до випадання білку в осад (висолювання).

Відмінності в розчинності білків харчової сировини лежать в основі технологічних процесів виділення ізолятів і концентратів і мають безпосереднє відношення до якості багатьох харчових продуктів. Важливе значення розчинність білків має для підвищення якості харчових продуктів, у виробництві яких передбачений їх гідроліз (автоліз) і денатурація (початкові технологічні стадії, висушування і зберігання). Втрата розчинності, як правило, супроводжується зміною і інших важливих функціональних властивостей, що значною мірою відбивається на якості продуктів і ступеня перетравлюваності білку в шлунково-кишковому тракті.

Примітка.*Реологічні властивості (від слова "реологія" – наука про деформації і текучість речовини) – пружність, еластичність, розтяжність та ін.

Водозв'язуюча здатність характеризується адсорбцією води за участю гідрофільних залишків амінокислот, жирозв’язуюча здатність – адсорбцією жиру за рахунок гідрофобних залишків. За невисокої вологості гідрофільні групи, взаємодіючи з молекулами води, утворюють мономолекулярний шар, за високої – навколо глобул білку формується багатошарова структура з одночасним проникненням води в западини і виступи. Загальна кількість води і жиру на поверхні досягає 0,2...0,4 г на 1 г білків.

Здатність білків утримувати жир і воду залежить не лише від особливостей амінокислотного складу і структури, але і від фракційного складу, способу обробки, рН середовища, температури і присутності вуглеводів, ліпідів і інших білків.

Висока здатність білків утримувати воду в харчових продуктах (м’ясних, хлібобулочних і т.д.) підвищує вихід останніх, подовжує терміни зберігання і покращує текстуру. Денатуровані білки мають знижену водозв'язуючу здатність, і їх застосування негативно позначається на якості хліба. Висока жироутримуюча здатність білків забезпечує ніжну і однорідну текстуру виробів, виключає відділення жиру, зморщування виробів, зменшує втрати під час варіння і смаження.

Жироемульгувальна і піноутворююча здатність білків широко використовується в практиці отримання жирових емульсій і пін.

Найбільш поширеними є харчові емульсії "олія у воді" і "вода в олії", що називаються, відповідно, прямими і зворотними.

Емульгуючі властивості білків оцінюють за їх емульгуючою здатністю, емульгуючою місткістю, стабільності емульсій і т. д.

Піни (дисперсні системи з газоподібною фазою і рідким або твердим середовищем) отримують механічним розподілом повітря в розчині білку шляхом збивання або за рахунок скипання води, зниження тиску, забезпечення хімічних або мікробіологічних процесів у білкововмісних харчових системах. Так, білки клейковини утворюють піну в хлібному тісті під дією діоксиду вуглецю в процесі бродіння, а в кондитерському – за рахунок хімічних розпушувачів в результаті виділення аміаку і діоксиду вуглецю. Піноутворювальні властивості білків характеризуються піноутворювальною здатністю і стабільністю піни. Перший показник вимірюється об'ємом піни, віднесеним до маси білку, другий – періодом її напіврозпаду, тобто часом, необхідним для руйнування половини об’єму піни. Обидва показники залежать від рН середовища, концентрації білка, солей, температури, присутності ліпідів, сахарози, харчових волокон, фракційного складу і будови білків.

На основі жироемульгуючих властивостей рослинні і тваринні білки застосовуються у виробництві хлібобулочних, борошняних кондитерських виробів, низькокалорійних маргаринів, майонезу, паст, м'ясних продуктів, а піноутворюючі властивості є основою виробництва збитих кондитерських виробів (бісквітів, десертів, кремів і т.д.).

Гелеутворюючі властивості білків характеризуються здатністю їх колоїдного розчину із вільнодиспергованого стану переходити у зв’язанодисперсний.

Білок як гелеутворювач повинен утворювати гелі в широкому діапазоні рН, іонної сили, за мінімальної концентрації і з необхідними фізико-хімічними властивостями, такими як міцність, твердість, еластичність, температура розм'якшення і плавлення, ступінь набрякання, здатність до синерезису (відділення дисперсійного середовища зі скороченням об’єму гелю), сорбція барвників і ароматичних речовин і т.д. До подібного роду "універсальних" гелеутворювачів відноситься желатин, що дозволяє в широких межах забезпечити регулювання хімічного складу і біологічну цінність харчових продуктів.

В’язко-еластично-пружні властивості. Відмітною властивістю деяких харчових білків є низький рівень полярності функціональних груп. Молекули води, оточуючи частинки білків, відштовхуються, а молекули білків, навпаки, агрегуються з утворенням комплексів з характерними для них реологічними властивостями (в'язкість, еластичність, пружність). Найбільш виражений комплекс таких властивостей мають білки пшеничної клейковини, що зумовлюють текстуру хліба і що створюють безперервну фазу у виробах з наповнювачами (зерно, висівки, родзинки). Пружність і еластичність білків залежить від глютенінової фракції білків.

Функціональні властивості білків визначаються їх структурою. Наприклад, в'язкість і гелеутворюючі властивості співвідносяться з розміром і формою молекул, а водозв'язуюча здатність, піноутворюючі і емульгуючі властивості корелюють з співвідношенням на поверхні полярних і гідрофобних груп. Усі чинники, які змінюють структуру білків, призводять і до регулювання (модифікації) їх властивостей.

Найширше використовуються фізико-хімічні і ферментативні методи для регулювання функціональних властивостей білків. До фізико-хімічних методів відносяться переведення білків перед висушуванням в розчин кислот, лугів, основ – з метою зміни заряду або йонного складу, теплова денатурація і т.д. В результаті чого у білків покращуються функціональні властивості: підвищується розчинність, гелеутворююча, жироемульгуюча здатність, здатність до текстурування і прядіння.

Функціональні властивості білків покращуються і за рахунок обробки їх речовинами ліпідної (лецитин, стеароїл-2-лактилат натрію або кальцію, моно- і діацилгліцерини), вуглеводної (пектини, альгінати, карагінани, камедь) або іншої природи (полівалентні метали).

Реакційні групи білків взаємодіють з різними типами сполук з утворенням композитних формул. Останні підсилюють процеси водопоглинання, емульгування жиру, гелеутворення, структуризації і тим самим покращують якість готових виробів.

Ферментативна модифікація функціональних властивостей білків здійснюється з використанням ферментів рослинного, мікробного або тваринного походження. Перевагою таких методів є м’які режими виділення білків, збереження біологічної цінності і можливість регулювання повноти проходження тієї або іншої реакції.

З ферментативних методів модифікації найбільше поширення отримав метод обмеженого ферментативного протеолізу. З його використанням для заміни яєчного альбуміну випускають піноутворюючі модифіковані білки: гідролізат ізоляту і гідролізат борошна.

За обмеженого протеолізу, наприклад, легуміну кормових бобів під впливом трипсину – ферменту травного тракту – розщеплюються пептидні зв'язки тільки α-ланцюгів, тоді як β-ланцюги залишаються незайманими. В результаті чого покращуються емульгуючі і піноутворюючі властивості білків.