4.7 Перетворення білків у технологічному процесі

Будь-яка зміна умов середовища в ході технологічного процесу виробництва харчових продуктів впливає на нековалентні зв’язки молекулярної структури і призводить до руйнування четвертинної, третинної і вторинної структури білка.

Денатурація білків

Денатурація білків – це порушення нативної просторової структури білкової молекули під впливом різних зовнішніх дій, що супроводжується зміною їх фізико-хімічних і біологічних властивостей. В результаті чого порушується вторинна і третинна структури білкової молекули, а первинна, як правило, зберігається.

Денатурація білків відбувається під час нагрівання і заморожування харчових продуктів під дією різних випромінювань, кислот, лугів, різких механічних дій і інших чинників.

В результаті денатурації білків відбуваються наступні основні зміни:

– різко знижується розчинність білків;

– втрачається біологічна активність, здатність до гідратації і видова специфічність;

– покращується атакувальність протеолітичними ферментами;

– підвищується реакційна здатність білків;

– відбувається агрегація білкових молекул;

– заряд білкової молекули дорівнює нулю.

Втрата білками біологічної активності в результаті теплової денатурації призводить до інактивації ферментів і відмирання мікроорганізмів.

В результаті втрати білками видової специфічності харчова цінність продукту не знижується.

Теплова денатурація

Під час теплової обробки білки зсідаються. Початкова стадія зсідання білків (денатурація) починається з нагрівання продукту до 40 °С. В результаті чого білки втрачають нативні (природні) властивості. За нагрівання продукту вище 70°С відбувається коагуляція білків. Вони втрачають властивість розчинятися й утримувати воду (набухати), в зв'язку з чим маса риби і м'яса після теплової обробки зменшується. 

Білки, які містяться в продуктах у вигляді розчинів, зсідаються пластівцями. Це явище спостерігається під час варіння бульйонів з м'яса, риби. У воду переходить частина білка, який збирається на поверхні бульйону, утворюючи піну. 

Білки, які містяться в продуктах у вигляді драглеподібної маси, під час нагрівання ущільнюються, виділяючи частину води (білки м'яса, риби), винятком є білки яєць, які під час зсідання не виділяють води. Чим вища температура продукту за теплової обробки, тим більше ущільнюються білки, тим більше води вони виділяють. Внаслідок цього знижується засвоюваність їх організмом людини. Тому продукти, в яких є білки, не слід переварювати. 

Для більшості білків температура денатурації складає 45...60ºС. Проте зустрічаються і термостабільні білки, наприклад, α-лактоглобулін молока і α-амілази деяких бактерій. Підвищена стійкість білків до нагрівання часто зумовлюється наявністю в їх складі великої кількості дисульфідних зв'язків. Проте ступінь денатуруючої дії температури на білки залежить і від їх вологості, реакції і сольового складу середовища, присутності небілкових сполук. Наприклад, температура денатурації білків сої і соняшнику істотно знижується у присутності кислот жирного раду, в кислому і вологому середовищі, але підвищується у присутності сахарози і крохмалю.

Теплова денатурація білків є одним з основних фізико-хімічних процесів, що лежать в основі випічки хліба, печива, бісквітів, тістечок, сухарів, сушки макаронних виробів, отримання екструдатів і сухих сніданків, варіння, смаження овочів, риби, м'яса, консервації, пастеризації і стерилізації молока. Цей вид перетворень відноситься до корисних, оскільки він прискорює перетравлювання білків в шлунково-кишковому тракті людини (полегшуючи доступ до них протеолітичних ферментів) і зумовлює споживчі властивості харчових продуктів (текстуру, зовнішній вигляд, органолептичні властивості). У зв'язку з тим, що ступінь денатурації білків може бути різним (від незначної до повної зміни розташування пептидних ланцюгів з утворенням нових ковалентних - S- S- зв'язків), то і засвоюваність полімерів може не лише покращуватися, але і погіршуватися.

Деструкція білків

Під час нагрівання харчових продуктів вище 100ºС відбувається руйнування макромолекул денатурованих білків. На першому етапі змін від білкових молекул можуть відщеплюватись такі леткі продукти, як аміак, сірководень, діоксид вуглецю і інші сполуки. Накопичуючись в продукті і навколишньому середовищі ці речовини беруть участь в утворенні смаку і аромату готової їжі.

За температури від 60ºС до 100ºС з зі значною швидкістю відбувається взаємодія білків з відновлюючими цукрами, що супроводжується утворенням карбонільних сполук і темнокольорових продуктів – меланоїдинів (реакція Майяра). Суть реакцій меланоїдиноутворення полягає у взаємодії групи -NH2 амінокислот з глікозидними гідроксилами цукрів. Цукроамінні реакції є причиною не лише потемніння харчових продуктів, але і зменшення в них сухої речовини і втрат незамінних амінокислот (лізину, треоніну). Меланоїдини знижують біологічну цінність виробів, оскільки знижується засвоюваність амінокислот через те, що цукроамінні комплекси не піддаються гідролізу ферментами травного тракту. До того ж кількість незамінних амінокислот зменшується. Це зменшення відбувається не лише за рахунок взаємодії їх з відновлювальними цукрами, але і за рахунок взаємодії між собою функціональних груп -NH2 і -СООН самого білку. Реакції проходять з утворенням внутрішніх ангідридів, циклічних амідів і ω,ε-ізопептидних зв'язків.

Серед продуктів термічного розкладу білків зустрічаються сполуки, що надають їм мутагенних властивостей. Термічно індуковані мутагени утворюються у білкововмісній їжі в процесі її обсмажування в олії, випічки, копчення в диму і висушуванні. Мутагени містяться у бульйонах, смаженій яловичині, свинині, свійській птиці, смажених яйцях, копченій і в'яленій рибі. Деякі з них викликають спадкові зміни ДНК, і їх дія на здоров'я людини може бути від незначної до летальної.

Найсильнішими мутагенними сполуками, що відомі нині є гетероциклічні ароматичні аміни (ГАА). Вони формуються в ході термічної обробки харчової сировини і напівфабрикатів головним чином тваринного походження, як правило, за температури вище 150ºС. ГАА мають потужну мутагенну дію на мікроорганізми і виражений канцерогенний ефект, що було підтверджено в дослідах на тваринах. Є підстави вважати, що саме ГАА є відповідальними за певну частину онкологічних захворювань людини.

Найбільш важливими факторами формування мутагенних хімічних речовин є температура і тривалість процесу кулінарної обробки.

Мутагенна активність м'ясного фаршу, смаженого основним способом за температури 200ºС, приблизно в 2 рази вище, ніж у такого ж зразка, але смаженого за 150ºС.

Крім того, рівень мутагенів істотно збільшується у випадку тривалості процесу більш ніж 10 хв.

Дослідженнями підтверджено, що під час прогрівання суміші креатину (завжди є в м’ясі, рибі), гліцину (аланіну) і глюкози за 130ºС мутагенна активність зростає. Вилучення хоч би одного компонента з цієї суміші призводить до повної втрати мутагенних властивостей.

Токсичні властивості білків за термічної обробки вище 200ºС або за нижчих температур, але в лужному середовищі, можуть зумовлюватися не лише процесами деструкції, але і реакціями ізомеризації залишків амінокислот з L- в D-форму. Присутність D- ізомерів знижує засвоюваність білків.

У сильно лужних середовищах, особливо за високих температур, деякі залишки амінокислот зазнають ряд специфічних перетворень. Так, аргінін перетворюється на орнітин, цитрулін, сечовину і аміак, а цистеїн – в дегідроаланін з виділенням сірководню. Реакційноздатний дегідроаланін конденсується із залишками лізину, орнітину і цистеїну бічних ланцюгів і утворює міжмолекулярні поперечні зв'язки у білках. У реакцію конденсації можуть вступати залишки аргініну, гістидину, треоніну, серину, тирозину і триптофану. Поживна цінність білків з новими поперечними зв'язками є нижчою, ніж у білків з нативною структурою, тому утворення їх в технологічних процесах виробництва харчових продуктах є небажаним явищем.

В процесі отримання ізолятів і концентратів білків сировину обробляють розчинами лугів. Чим вище значення рН, температура і час обробки, тим нижчим є вміст незамінних амінокислот у білку. 

В результаті дії протеолетичних ферментів в ході технологічного процесу виробництва харчових продуктів білкові речовини так само зазнають ряду істотних змін. Так, на стадії солодовирощування у виробництві пива в ендоспермі ячменю спостерігається гідроліз глобуліну (едестин), альбуміну (лейкозин), проламіну (гордеїн) і глютеліну з накопиченням азотистих сполук з нижчою молекулярною масою (пептиди, амінокислоти). В результаті в зерні накопичується розчинна, коагулююча і амінна форми азоту, тоді як в зародковому листку і паростках зерна, навпаки, збільшується кількість білкового азоту за рахунок процесів синтезу.